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SERVA Trypsin MS Approved - für die massenspektrometrische Analyse von Proteinen


SERVA Electrophoresis GmbH
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Reinheit von Trypsin MS Approved (Reversed Phase HPLC)


Trypsin MS Approved ist für den In-Gel-Verdau und massenspektrometrische Analyse von Proteinen konzipiert. Trypsin MS Approved basiert auf exzellenten und proprietären Produktionsverfahren und ist aufgrund seiner außergewöhnlich niedrigen autokatalytischen Aktivität von hoher Stabilität.

Enzymatische Eigenschaften

Trypsin MS Approved ist eine Serin-Endopeptidase, die spezifisch Peptidbindungen an der Carboxylseite von Lysin-, Arginin- und S-Aminoethyl-Cysteinresten spaltet. An Arginyl-Prolin- oder Lysyl-Prolin-Bindungen gibt es kaum oder gar keine Spaltung. Die Spaltung kann auch erheblich reduziert werden, wenn saure Aminosäuren auf beiden Seiten einer potentiellen Spaltstelle vorhanden sind.

Extreme Stabilität

Trypsin MS Approved wird durch reduktive Methylierung modifiziert und chromatographisch aufgereinigt. So entsteht ein hochaktives Molekül, das extrem resistent gegen autolytische Verdauung ist, wie die nachfolgende Tabelle zeigt:

Inkubation (h) Trypsin MS Approved, stabilisiert Trypsin, nicht stabilisert
Stunden Aktivität Aktivität
0 100 % 100 %
3 100 % 46 %
5 87 % 30 %
7 84 % 25 %
22 46 % 5 %

Stabilität von Trypsin MS Approved und Trypsin nativ, nicht modifiziert in 20 mM Tris-HCl, pH 8,0 bei 37 °C.

Hohe Reinheit und hohe Spezifität

Trypsin MS Approved ist ein hochreines Enzympräparat, das frei von anderen Proteasen ist (s. Abbildung). Die Abwesenheit der chymotryptischen Aktivität wird durch eine Reinheits- und Funktionskontrolle, die für jede Charge durchgeführt wird, überprüft. Die Spezifität von Trypsin MS Approved wird mit der oxidierten B-Kette von Insulin (Insulin Box) als Substrat nachgewiesen. 25 μg der „Insulin Box“ werden zum Nachweis von Spuren von Verunreinigungen mit Chymotrypsin mit 0.5 µg Trypsin MS Approved bei 37 °C für 18 h inkubiert.

Qualitätskontrolle

Jede Charge von Trypsin MS Approved wird durch In-Gel-Verdau und massenspektrometrische Analyse qualifiziert.

  • Quelle: Schweinepankreas
  • Reinheit: > 90 %.
  • Tryptische Aktivität: > 6000 U/g
  • Keine chymotrytische Aktivität nachweisbar
  • Modifiziert durch reduktive Methylierung
  • Lieferung als Lyophilisat

Trypsin-Peptid (TP) Standard für die interne Kalibrierung

Ein Trypsin Peptid (TP) Standard ist separat erhältlich. Der Standard enthält Trypsin zur Erzeugung der Massen m/z 842 und 2211. Es ermöglicht eine einfache interne Kalibrierung zur Erhöhung der Massengenauigkeit in der MS-Analyse und kann an alle experimentellen Bedingungen angepasst werden.


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Letzte Änderungen: 07.04.2018


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